« Coenzyme A » : différence entre les versions
m Maintenance Infobox : La taille de l'image ne doit pas dépasser 280 px. avec AWB |
Une faute d'orthographe (position de h) panthoténique modifié en pantothénique Balises : Éditeur visuel Modification par mobile Modification par le web mobile |
||
(7 versions intermédiaires par 5 utilisateurs non affichées) | |||
Ligne 4 : | Ligne 4 : | ||
| image = |
| image = |
||
| image2 = |
| image2 = |
||
| |
| taille image = 280 |
||
| |
| légende = [[Fichier:Coenzym A.svg|250px]]<br>[[Fichier:Coenzyme-A-3D-vdW.png|250px]]<br>Structure de la coenzyme A |
||
<!-- Général --> |
<!-- Général --> |
||
| DCI = |
| DCI = |
||
| nomIUPAC = <nowiki>[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]méthyl- |
| nomIUPAC = <nowiki>[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]méthyl-diphosphate-[(3R)-3-hydroxy-2,2-diméthyl-4-oxo-4-[[3-oxo-3-(2-sulfanyléthylamino)propyl]amino]butoxy]</nowiki> |
||
| synonymes = CoA ou CoA-SH |
| synonymes = CoA ou CoA-SH |
||
| CAS = {{CAS|8|5|6|1|0}} |
| CAS = {{CAS|8|5|6|1|0}} |
||
Ligne 86 : | Ligne 86 : | ||
| macle = |
| macle = |
||
<!-- Propriétés optiques --> |
<!-- Propriétés optiques --> |
||
| |
| diffraction = |
||
| birefringence = |
| birefringence = |
||
| dispersion = |
| dispersion = |
||
Ligne 154 : | Ligne 154 : | ||
La '''coenzyme A''' (CoA) est une [[coenzyme]] de transfert de groupements [[acyle]] intervenant dans de très nombreuses voies du [[métabolisme]] ([[cycle de Krebs]], [[bêta-oxydation]]). |
La '''coenzyme A''' (CoA) est une [[coenzyme]] de transfert de groupements [[acyle]] intervenant dans de très nombreuses voies du [[métabolisme]] ([[cycle de Krebs]], [[bêta-oxydation]]). |
||
Elle a été isolée la première fois en 1951 par le biochimiste allemand [[Feodor Lynen]] (qui reçut en 1964 le [[prix Nobel de physiologie ou médecine|prix Nobel]]) sous la forme d'[[acétyl-coenzyme A]] (« acide acétique activé ») à partir de cellules de levure. |
Elle a été isolée la première fois en 1951 par le biochimiste allemand [[Feodor Lynen]] (qui reçut en 1964 le [[prix Nobel de physiologie ou médecine|prix Nobel]]) sous la forme d'[[acétyl-coenzyme A]] (« [[acide acétique]] activé ») à partir de cellules de levure. |
||
== Structure == |
== Structure == |
||
Ligne 168 : | Ligne 168 : | ||
# de l'[[adénosine]] 3'phosphate |
# de l'[[adénosine]] 3'phosphate |
||
# du [[pyrophosphate]] |
# du [[pyrophosphate]] |
||
# de l'[[acide pantoïque]] (3 + 4 = [[acide panthoténique]]) |
# de l'[[acide pantoïque]] (3 + 4 = [[acide panthoténique|acide pantothénique]]) |
||
# de la [[β-alanine]] |
# de la [[β-alanine]] |
||
# de la [[cystéamine]] (2-aminoéthanethiol) |
# de la [[cystéamine]] (2-aminoéthanethiol) |
||
Ligne 176 : | Ligne 176 : | ||
== Biosynthèse == |
== Biosynthèse == |
||
La coenzyme A est synthétisée en 5 étapes, à partir du [[pantothénate]], base conjuguée de l'acide pantothénique ([[vitamine B5]]). |
La coenzyme A est synthétisée en 5 étapes, à partir du [[Vitamine_B5|pantothénate]], [[base conjuguée]] de l'acide pantothénique ([[vitamine B5]]). |
||
# Le pantothénate est [[Phosphorylation|phosphorylé]] en 4'-phosphopantothénate par la ''[[pantothénate kinase]]'' (PanK; CoaA; CoaX). |
# Le pantothénate est [[Phosphorylation|phosphorylé]] en 4'-phosphopantothénate par la ''[[pantothénate kinase]]'' (PanK; CoaA; CoaX). |
||
Ligne 199 : | Ligne 199 : | ||
* [[Propionyl-coenzyme A|Propionyl-CoA]] |
* [[Propionyl-coenzyme A|Propionyl-CoA]] |
||
* [[Acétoacétyl-coenzyme A|Acétoacétyl-CoA]] |
* [[Acétoacétyl-coenzyme A|Acétoacétyl-CoA]] |
||
* [[Coumaroyl-CoA]] (intervenant dans la biosynthèse des [[flavonoïde]]s et des [[coumarine]]s) |
* [[Coumaroyl-CoA]] (intervenant dans la [[biosynthèse]] des [[flavonoïde]]s et des [[coumarine]]s) |
||
* Acyles d'acides dicarboxyliques |
* Acyles d'acides dicarboxyliques |
||
** [[Malonyl-coenzyme A|Malonyl-CoA]] |
** [[Malonyl-coenzyme A|Malonyl-CoA]] |
Dernière version du 17 avril 2024 à 00:08
Coenzyme A | |
Structure de la coenzyme A |
|
Identification | |
---|---|
Nom UICPA | [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-hydroxy-3-phosphonooxyoxolan-2-yl]méthyl-diphosphate-[(3R)-3-hydroxy-2,2-diméthyl-4-oxo-4-[[3-oxo-3-(2-sulfanyléthylamino)propyl]amino]butoxy] |
Synonymes |
CoA ou CoA-SH |
No CAS | |
No ECHA | 100.001.472 |
No CE | 201-619-0 |
DrugBank | DB01992 |
PubChem | 68163312 |
SMILES | |
InChI | |
Propriétés chimiques | |
Formule | C21H36N7O16P3S |
Masse molaire[1] | 767,534 ± 0,031 g/mol C 32,86 %, H 4,73 %, N 12,77 %, O 33,35 %, P 12,11 %, S 4,18 %, |
Écotoxicologie | |
LogP | -5,340[2] |
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
modifier |
La coenzyme A (CoA) est une coenzyme de transfert de groupements acyle intervenant dans de très nombreuses voies du métabolisme (cycle de Krebs, bêta-oxydation).
Elle a été isolée la première fois en 1951 par le biochimiste allemand Feodor Lynen (qui reçut en 1964 le prix Nobel) sous la forme d'acétyl-coenzyme A (« acide acétique activé ») à partir de cellules de levure.
Structure[modifier | modifier le code]
La coenzyme A est composée de différents éléments : un nucléotide, l'adénosine diphosphate (ADP), une vitamine, la vitamine B5 (acide pantothénique) et un acide aminé, la cystéine, légèrement modifiés et liés entre eux.
Dans le détail, la coenzyme A est composée :
- de l'adénosine 3'phosphate
- du pyrophosphate
- de l'acide pantoïque (3 + 4 = acide pantothénique)
- de la β-alanine
- de la cystéamine (2-aminoéthanethiol)
Sa partie réactive est la fonction thiol (-SH) de la thioéthanolamine et elle est très souvent symbolisée par HS-CoA (ou CoA-SH).
Biosynthèse[modifier | modifier le code]
La coenzyme A est synthétisée en 5 étapes, à partir du pantothénate, base conjuguée de l'acide pantothénique (vitamine B5).
- Le pantothénate est phosphorylé en 4'-phosphopantothénate par la pantothénate kinase (PanK; CoaA; CoaX).
- Une molécule de cystéine est ajoutée au 4'-phosphopantothénate par la phosphopantothénoylcystéine synthétase (CoaB) pour former la 4'-phospho-N-pantothénoylcystéine (PPC)
- La PPC est décarboxylée en 4'-phosphopantéthéine par action de la phosphopantothénoylcystéine décarboxylase (PPC-DC, CoaC)
- La 4'-phosphopantéthéine est adénylylatée (ajout d'adénosine monophosphate) pour former le déphospho-CoA par action de l'enzyme phosphopantéthéine adénylyl transférase (CoaD)
- Le déphospho-CoA est finalement phosphorylé en coenzyme A par réaction avec l'ATP par action de la déphosphocoenzyme A kinase (CoaE).
Réactivité avec les acides carboxyliques[modifier | modifier le code]
Grâce à la fonction thiol de la cystéamine, la coenzyme A est capable de former avec les fonctions carboxyle de certains composés (comme les acides gras par exemple) des thioesters, appelés carboxyl-CoA. Cette liaison thioester est particulièrement riche en énergie.
CoA-SH + R-COOH → CoA-S-CO-R ( + H2O )
La coenzyme A participe ainsi directement (en tant qu'acyl-CoA) au métabolisme des graisses, et indirectement (en tant qu'acétyl-CoA) au métabolisme des glucides et des protéines.
On dit que la coenzyme A, à travers les liaisons thioesters fortement énergétiques qu'elle forme avec ses partenaires, « active » ces derniers, et leur permet ainsi de participer à des réactions auxquelles ils ne participeraient pas s'ils n'étaient pas activés par la coenzyme.
Principaux thioesters carboxyl-CoA[modifier | modifier le code]
- acétyl-CoA
- Propionyl-CoA
- Acétoacétyl-CoA
- Coumaroyl-CoA (intervenant dans la biosynthèse des flavonoïdes et des coumarines)
- Acyles d'acides dicarboxyliques
- Malonyl-CoA
- Succinyl-CoA
- HMG-CoA (intervenant dans la biosynthèse des terpénoïdes)
- 3-méthylglutaconyl-CoA
- Méthylmalonyl-CoA
- Pimelyl-CoA (intervenant dans la biosynthèse de la biotine/Vitamine B8)
- Butyryl-CoA
Sources en CoA[modifier | modifier le code]
Abats, champignons, viande, jaune d'œuf.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- (en) « Coenzyme A », sur ChemIDplus