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Le '''tryptophane''' (abréviations [[Union internationale de chimie pure et appliquée|IUPAC]]-[[Union internationale de biochimie et de biologie moléculaire|IUBMB]] : '''Trp''' et '''W''') est un [[Acide aminé|acide {{nobr|α-aminé}}]] dont l'[[Énantiomérie|énantiomère]] <small>L</small> est l'un des [[Acide aminé protéinogène|{{unité|22|acides}} aminés protéinogènes]], et l'un des [[Acide aminé essentiel|{{unité|9|acides}} aminés essentiels]] pour l'[[Homo sapiens|homme]]. Elle est [[Code génétique|encodée]] sur les [[Acide ribonucléique messager|ARN messagers]] par le [[codon]] UGG.
Le '''tryptophane''' ('''Trp''' ou '''W''') est un [[acide aminé]], qui dans sa configuration L (L-tryptophane, ne pas confondre avec [[Lévogyre (chimie)|lévogyre]]) est l'un des 22 [[acides aminés]] constituant des [[protéine]]s. Dans le [[code génétique]], il est codé par le [[codon]] UGG. Il s'agit d'un [[acide aminé essentiel]] pour l'humain, c'est-à-dire qu'il doit être apporté par l'alimentation.



== Propriétés ==
== Propriétés ==

Il est [[aromaticité|aromatique]], [[Polarité (chimie)|apolaire]] et [[hydrophobe]] (comme la [[phénylalanine]]). Très fragile, il est détruit par les [[acide minéral|acides minéraux]], et ne peut être isolé dans les hydrolysats acides des [[protéine]]s. C'est un [[acide aminé]] contenant un [[hétérocycle]] [[indole]] qui lui confère des propriétés spectroscopiques d'[[Absorption (optique)|absorption]] et de [[fluorescence]] dans l'[[Ultraviolet|UV]]. En dehors de son utilisation dans la [[biosynthèse]] des [[protéine]]s, c'est le précurseur d'autres composés importants comme la [[sérotonine]], la [[mélatonine]], la [[bufoténine]], etc.
Il est [[aromaticité|aromatique]], [[Polarité (chimie)|apolaire]] et [[hydrophobe]] (comme la [[phénylalanine]]). Très fragile, il est détruit par les [[acide minéral|acides minéraux]], et ne peut être isolé dans les hydrolysats acides des [[protéine]]s. C'est un [[acide aminé]] contenant un [[hétérocycle]] [[indole]] qui lui confère des propriétés spectroscopiques d'[[Absorption (optique)|absorption]] et de [[fluorescence]] dans l'[[Ultraviolet|UV]]. En dehors de son utilisation dans la [[biosynthèse]] des [[protéine]]s, c'est le précurseur d'autres composés importants comme la [[sérotonine]], la [[mélatonine]], la [[bufoténine]], etc.


== Biosynthèse et production ==
== Biosynthèse et production ==

Les [[bactérie]]s et les [[plante]]s sont capables de synthétiser le tryptophane. Cette voie de [[biosynthèse]] utilise le [[Acide chorismique|chorismate]] ou l'[[Acide anthranilique|anthranilate]] comme point de départ. Celui-ci est condensé sur du [[Phosphoribosylpyrophosphate|phosphoribosyl pyrophosphate]] (PRPP). Le cycle [[furanose]] de ce dernier est ensuite ouvert. Après décarboxylation réductive, il se forme de l'indole-3-glycérol-phosphate. Ce dernier est transformé en tryptophane en deux étapes, d'abord en [[indole]], puis en tryptophane, par la [[tryptophane synthase]]. Cette enzyme sert également dans le cadre de procédés industriels pour la biotransformation de l'indole en tryptophane.
Les [[bactérie]]s et les [[plante]]s sont capables de synthétiser le tryptophane. Cette voie de [[biosynthèse]] utilise le [[Acide chorismique|chorismate]] ou l'[[Acide anthranilique|anthranilate]] comme point de départ. Celui-ci est condensé sur du [[Phosphoribosylpyrophosphate|phosphoribosyl pyrophosphate]] (PRPP). Le cycle [[furanose]] de ce dernier est ensuite ouvert. Après décarboxylation réductive, il se forme de l'indole-3-glycérol-phosphate. Ce dernier est transformé en tryptophane en deux étapes, d'abord en [[indole]], puis en tryptophane, par la [[tryptophane synthase]]. Cette enzyme sert également dans le cadre de procédés industriels pour la biotransformation de l'indole en tryptophane.
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== Occurrence chez l'homme ==
== Occurrence chez l'homme ==

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Dans l'[[organisme humain]], le tryptophane est indispensable et représente environ 1 % des [[acide aminé|acides aminés]] présents dans les [[protéine]]s (le plus rare des 20 [[acide aminé|acides aminés]]). Il est cependant requis pour la synthèse de la [[sérotonine]] et de l’hormone du [[sommeil]], la [[mélatonine]], ainsi que pour la production d'une variété de [[métabolites]] appelés collectivement les [[kynurénine]]s.
Dans l'[[organisme humain]], le tryptophane est indispensable et représente environ 1 % des [[acide aminé|acides aminés]] présents dans les [[protéine]]s (le plus rare des 20 [[acide aminé|acides aminés]]). Il est cependant requis pour la synthèse de la [[sérotonine]] et de l’hormone du [[sommeil]], la [[mélatonine]], ainsi que pour la production d'une variété de [[métabolites]] appelés collectivement les [[kynurénine]]s.


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== Cas d'empoisonnement ==
== Cas d'empoisonnement ==

En 1989, la compagnie japonaise [[Showa Denko]] commercialisait aux [[États-Unis]] du tryptophane comme supplément alimentaire produit par manipulation génétique d'une bactérie. On assista alors à une épidémie d’une nouvelle et mystérieuse [[maladie]], le [[syndrome éosinophilie–myalgie]] qui causait des douleurs musculaires<ref>''L-tryptophan implicated in human eosinophilia-myalgia syndrome causes fasciitis and perimyositis in the Lewis rat.'', L J Crofford et al.; J Clin Invest., 1990, Vol. 86(5), {{p.|1757–1763}}. {{DOI|10.1172/JCI114902}}.</ref>. Par la suite, on relia cette maladie à la consommation du tryptophane transgénique, imputable à une mauvaise filtration qui laissait passer un contaminant<ref>''An Investigation of the Cause of the Eosinophilia-Myalgia Syndrome Associated with Tryptophan Use'', Belongia et al.; The New England Journal of Medicine, 1990, Vol. 323(6), {{p.|357-365}})</ref>. Ce tryptophane tua 37 personnes et en rendit 1500 autres infirmes. Il s'agit d'une véritable catastrophe industrielle liée à un produit obtenu par manipulation génétique commercialisé. L'utilisation de bactéries génétiquement modifiées pour produire de grandes quantités de tryptophane a mené à une production également importante d'impuretés<ref name="pmid2370887">{{article|langue=en|auteur=Belongia EA, Hedberg CW, Gleich GJ, White KE, Mayeno AN, Loegering DA et al.|titre=An investigation of the cause of the eosinophilia-myalgia syndrome associated with tryptophan use. | journal=N Engl J Med |année= 1990 | volume= 323 |numéro= 6 | pages= 357-65 | pmid=2370887 | doi=10.1056/NEJM199008093230601 | pmc= | url= }} </ref>.
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== Sources alimentaires de tryptophane ==
== Sources alimentaires de tryptophane ==

*Le [[riz complet]]
*Les [[produits laitiers]]
* Le [[riz complet]]
*La [[viande]]
* Les [[produits laitiers]]
*Les [[arachide]]s
* La [[viande]]
*Les [[protéine]]s de [[soja]]
* Les [[arachide]]s
*Les [[œuf (cuisine)|œuf]]s
* Les [[protéine]]s de [[soja]]
*Le [[poisson (aliment)|poisson]]
* Les [[œuf (cuisine)|œuf]]s
* Le [[poisson (aliment)|poisson]]
*Les [[légumineuse]]s
*Le [[chocolat]]
* Les [[légumineuse]]s
*La [[banane]]
* Le [[chocolat]]
*Les [[amande]]s et les [[noix de cajou]]
* La [[banane]]
* Les [[amande]]s et les [[noix de cajou]]
*La [[levure de bière]]
* La [[levure de bière]]


== Notes et références ==
== Notes et références ==

{{Références}}
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== Voir aussi ==
== Voir aussi ==

* [[kynurénine]]
* [[kynurénine]]
* [[Voie de la kynurénine]]
* [[Voie de la kynurénine]]
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=== Liens externes ===
=== Liens externes ===

* {{fr}} [http://www.chups.jussieu.fr/polys/biochimie/STbioch/POLY.Chp.11.18.html Le tryptophane, sur le site du CHU de la Pitié-Salpêtrière]
* {{fr}} [http://www.chups.jussieu.fr/polys/biochimie/STbioch/POLY.Chp.11.18.html Le tryptophane, sur le site du CHU de la Pitié-Salpêtrière]
* {{en}} [http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/trp_en.html Tryptophan, sur le site de l'''Institut de chimie et biochimie de Berlin'']
* {{en}} [http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/trp_en.html Tryptophan, sur le site de l'''Institut de chimie et biochimie de Berlin'']

Version du 25 juillet 2015 à 23:30

Tryptophane
Identification
Nom UICPA acide 2-amino-3-(1H-indol-3-yl)propanoïque
Synonymes

W, Trp

No CAS 54-12-6 (racémique)
73-22-3 (L) ou S(–)
153-94-6 (D) ou R(+)
No ECHA 100.000.723
No CE 200-795-6 (L)
Code ATC N06AX02
SMILES
InChI
Propriétés chimiques
Formule C11H12N2O2  [Isomères]
Masse molaire[1] 204,225 2 ± 0,010 6 g/mol
C 64,69 %, H 5,92 %, N 13,72 %, O 15,67 %,
Propriétés physiques
T° fusion 290,5 °C (décomposition)
Solubilité 13.1 g.L-1 dans l'eau à 25°C[2]
Propriétés biochimiques
Codons UGG
pH isoélectrique 5,89
Acide aminé essentiel oui
Occurrence dans les protéines humaines1,4 %
Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire.
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Le tryptophane (abréviations IUPAC-IUBMB : Trp et W) est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, et l'un des 9 acides aminés essentiels pour l'homme. Elle est encodée sur les ARN messagers par le codon UGG.

Propriétés

Il est aromatique, apolaire et hydrophobe (comme la phénylalanine). Très fragile, il est détruit par les acides minéraux, et ne peut être isolé dans les hydrolysats acides des protéines. C'est un acide aminé contenant un hétérocycle indole qui lui confère des propriétés spectroscopiques d'absorption et de fluorescence dans l'UV. En dehors de son utilisation dans la biosynthèse des protéines, c'est le précurseur d'autres composés importants comme la sérotonine, la mélatonine, la bufoténine, etc.

Biosynthèse et production

Les bactéries et les plantes sont capables de synthétiser le tryptophane. Cette voie de biosynthèse utilise le chorismate ou l'anthranilate comme point de départ. Celui-ci est condensé sur du phosphoribosyl pyrophosphate (PRPP). Le cycle furanose de ce dernier est ensuite ouvert. Après décarboxylation réductive, il se forme de l'indole-3-glycérol-phosphate. Ce dernier est transformé en tryptophane en deux étapes, d'abord en indole, puis en tryptophane, par la tryptophane synthase. Cette enzyme sert également dans le cadre de procédés industriels pour la biotransformation de l'indole en tryptophane.

Occurrence chez l'homme

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Dans l'organisme humain, le tryptophane est indispensable et représente environ 1 % des acides aminés présents dans les protéines (le plus rare des 20 acides aminés). Il est cependant requis pour la synthèse de la sérotonine et de l’hormone du sommeil, la mélatonine, ainsi que pour la production d'une variété de métabolites appelés collectivement les kynurénines.

La production de la sérotonine dans le cerveau varie directement en fonction du transport du tryptophane dans le cerveau (au travers de la barrière hémato-encéphalique). Le taux de transport est lui-même inversement proportionnel aux concentrations des autres grands acides aminés neutres (leucine, isoleucine, valine, tyrosine, phénylalanine) qui lui font compétition à l'entrée du cerveau. Les concentrations de ces derniers, enfin, varient en fonction de la proportion en glucides et en protéines consommées. C'est ainsi que la consommation de sucre ou de repas sucrés aura pour effet d'augmenter indirectement les concentrations de tryptophane dans le cerveau, tandis qu'un aliment très protéiné (qui, paradoxalement, contient plus de tous les acides aminés, y compris le tryptophane), aura pour effet de diminuer les concentrations cérébrales de tryptophane et, probablement, de sérotonine[3].

Certains constituants alimentaires facilitent à notre organisme la synthèse de sérotonine, neuromédiateur qui régule notre humeur, notre comportement alimentaire et nous prépare au sommeil. Certaines situations physiologiques comme un régime hypocalorique par exemple, peuvent entraîner une baisse de sécrétion de la sérotonine, souvent responsable de stress, de fatigue psychique, de troubles du sommeil. Certains aliments sont riches en tryptophane : œufs, noix de coco, lactosérum ; d'autres en sont pauvres : maïs, carottes, chou.

Dans le cerveau, le tryptophane est hydroxylé par une enzyme, la tryptophane hydroxylase et transformé en 5-hydroxytryptophane. Ce 5-HTP est décarboxylé (en présence de vitamine B6) pour donner la sérotonine. Des suppléments de tryptophane et de son métabolite, le 5-hydroxytryptophane ou 5-HTP, favorisent la sécrétion de sérotonine. Plusieurs études ont établi leur intérêt dans le traitement de la dépression.

C'est le chercheur américain Richard Wurtman qui découvrit la forme L-tryptophane dans des travaux qui le conduisirent ensuite à des développements dans le domaine des fenfluramines[4].

Cas d'empoisonnement

En 1989, la compagnie japonaise Showa Denko commercialisait aux États-Unis du tryptophane comme supplément alimentaire produit par manipulation génétique d'une bactérie. On assista alors à une épidémie d’une nouvelle et mystérieuse maladie, le syndrome éosinophilie–myalgie qui causait des douleurs musculaires[5]. Par la suite, on relia cette maladie à la consommation du tryptophane transgénique, imputable à une mauvaise filtration qui laissait passer un contaminant[6]. Ce tryptophane tua 37 personnes et en rendit 1500 autres infirmes. Il s'agit d'une véritable catastrophe industrielle liée à un produit obtenu par manipulation génétique commercialisé. L'utilisation de bactéries génétiquement modifiées pour produire de grandes quantités de tryptophane a mené à une production également importante d'impuretés[7].

Sources alimentaires de tryptophane

Notes et références

  1. ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
  2. ↑ (en) David R. Lide, Handbook of chemistry and physics, , 89e éd., chap. 8 (« Aqueous Solubility and Henry’s Law Constants of Organic Compounds »), p. 115
  3. ↑ (en) Wurtman RJ, Wurtman JJ, Regan MM, McDermott JM, Tsay RH, Breu JJ, « Effects of normal meals rich in carbohydrates or proteins on plasma tryptophan and tyrosine ratios », Am. J. Clin. Nutr., vol. 77, no 1,‎ , p. 128–32 (PMID 12499331, lire en ligne)
  4. ↑ http://www.antidepressantsfacts.com/redux-2.htm
  5. ↑ L-tryptophan implicated in human eosinophilia-myalgia syndrome causes fasciitis and perimyositis in the Lewis rat., L J Crofford et al.; J Clin Invest., 1990, Vol. 86(5), p. 1757–1763. DOI 10.1172/JCI114902.
  6. ↑ An Investigation of the Cause of the Eosinophilia-Myalgia Syndrome Associated with Tryptophan Use, Belongia et al.; The New England Journal of Medicine, 1990, Vol. 323(6), p. 357-365)
  7. ↑ (en) Belongia EA, Hedberg CW, Gleich GJ, White KE, Mayeno AN, Loegering DA et al., « An investigation of the cause of the eosinophilia-myalgia syndrome associated with tryptophan use. », N Engl J Med, vol. 323, no 6,‎ , p. 357-65 (PMID 2370887, DOI 10.1056/NEJM199008093230601)

Voir aussi

Liens externes

v · m
Acide aminé protéinogène
Aliphatique
Aromatique
Polaire, non chargé
Charge positive (pKa)
Charge négative (pKa)
Acide aminé non protéinogène
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