« Diamine oxydase » : différence entre les versions
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Il s'agit d'un groupe d'[[enzyme]]s également capables d'[[Oxydation|oxyder]] d'autres [[Amine primaire|amines primaires]] telles que la [[putrescine]] mais ne sont que faiblement actives sur les [[Amine secondaire|amines secondaires]] et [[Amine tertiaire|tertiaires]]. Chez l'[[Homo sapiens|homme]], la diamine oxydase est exprimée dans les [[intestin]]s, les [[rein]]s et le [[placenta]]. C'est une [[quinoprotéine]] à [[cuivre]] ( [[Métalloprotéine]] ) sensible à l'inhibition par les composés [[Carbonyle|carbonylés]] tels que ceux de la famille de la [[semicarbazide]] {{fchim|H|2|N–NH–CO–NH|2}}. |
Il s'agit d'un groupe d'[[enzyme]]s également capables d'[[Oxydation|oxyder]] d'autres [[Amine primaire|amines primaires]] telles que la [[putrescine]] mais ne sont que faiblement actives sur les [[Amine secondaire|amines secondaires]] et [[Amine tertiaire|tertiaires]]. Chez l'[[Homo sapiens|homme]], la diamine oxydase est exprimée dans les [[intestin]]s, les [[rein]]s et le [[placenta]], surtout impliquée dans le le processus de dégradation des [[Amine (chimie)|amines]] biogènes dont l'[[histamine]]<ref>{{Lien web |titre=Nouvelle approche zymographique pour déterminer l'activité intrinsèque de la diamine oxydase en présence de la catalase dans des formulations bi-enzymatiques |url=https://archipel.uqam.ca/9830/ |site=Dépôt institutionnel Archipel de l'UQAM |consulté le=11 novembre 2023}}</ref>. C'est une [[quinoprotéine]] à [[cuivre]] ( [[Métalloprotéine]] ) sensible à l'inhibition par les composés [[Carbonyle|carbonylés]] tels que ceux de la famille de la [[semicarbazide]] {{fchim|H|2|N–NH–CO–NH|2}}. |
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Initialement classée comme amine oxydase à cuivre ({{N° EC|1|4|3|6}}) sur la base de la nature du [[Cofacteur (biochimie)|cofacteur]], la diamine oxydase ({{N° EC|1|4|3|22}}) en a été séparée de l'[[amine primaire oxydase]] ({{N° EC|1|4|3|21}})<ref> |
Initialement classée comme amine oxydase à cuivre ({{N° EC|1|4|3|6}}) sur la base de la nature du [[Cofacteur (biochimie)|cofacteur]], la diamine oxydase ({{N° EC|1|4|3|22}}) en a été séparée de l'[[amine primaire oxydase]] ({{N° EC|1|4|3|21}})<ref> |
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Version du 11 novembre 2023 à 21:02
Ne doit pas être confondu avec Amine oxydase à cuivre.
Diamine oxydase
| N° EC | EC |
|---|
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Une diamine oxydase (DAO), ou histaminase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
Il s'agit d'un groupe d'enzymes également capables d'oxyder d'autres amines primaires telles que la putrescine mais ne sont que faiblement actives sur les amines secondaires et tertiaires. Chez l'homme, la diamine oxydase est exprimée dans les intestins, les reins et le placenta, surtout impliquée dans le le processus de dégradation des amines biogènes dont l'histamine[2]. C'est une quinoprotéine à cuivre ( Métalloprotéine ) sensible à l'inhibition par les composés carbonylés tels que ceux de la famille de la semicarbazide H2N–NH–CO–NH2.
Initialement classée comme amine oxydase à cuivre (EC ) sur la base de la nature du cofacteur, la diamine oxydase (EC ) en a été séparée de l'amine primaire oxydase (EC )[3].
Notes et références
- (en) Aaron P. McGrath, Kimberly M. Hilmer, Charles A. Collyer, Eric M. Shepard, Bradley O. Elmore, Doreen E. Brown, David M. Dooley et J. Mitchell Guss, « Structure and Inhibition of Human Diamine Oxidase », Biochemistry, vol. 48, no 41, , p. 9810-9822 (PMID 19764817, PMCID 2791411, DOI 10.1021/bi9014192, lire en ligne)
- « Nouvelle approche zymographique pour déterminer l'activité intrinsèque de la diamine oxydase en présence de la catalase dans des formulations bi-enzymatiques », sur Dépôt institutionnel Archipel de l'UQAM (consulté le )
- (en) Entrée EC 1.4.3.6 sur le site de l'IUBMB.
