Discussion:Structure des protéines

Structure primaire

J'ai commencé à revoir l'article sur la structure des protéines qui contient plusieurs imprécision. En ce qui concerne la structure priamire, j'ai enlevé la liste des acides aminés pour la mettre sur l'article qui leurs est consacré.

Foobar 24 mai 2006 à 18:28 (CEST)

A propos je ne comprends pas pourquoi tu as viré le tableau des acides aminés naturels et leurs propriétés. pixeltoo 員 3 juillet 2006 à 23:01 (CEST)

Tu as raison, j'aurai pu mieux expliquer pourquoi. En fait, je pense que les info données par cette liste et par le diagramme de Venn sont un peu trop détaillé pour un article général sur la structure des protéines et serait plus pertinant dans l'article consacré aux acides aminé et/ou à la structure primaire. L'article sur la structure des protéines est déjà très dense et j'ai peur qu'en y rajoutant ce type d'information un peu trop pointu, il ne confuse le lecteur. Par contre, les information que contient ta liste ainsi que le diagramme ont tout a fait leurs places dans l'article sur les acides aminés. Tu peux par exemple compléter la lsite qui existe déjà par les volumes de vdW. Notes également que je ne suis pas très chaud pour mettre dans la liste tel acide aminé est polaire, tel autre ne l'est pas. Si pour certain, leur poloarité ne fait pas de doute (p.ex. aspartate), pour la moitié environ, c'est nettement plus délicat (p.ex. lysine, glycine, cystéine, ...). En général, les gens dans leurs études disent qu'ils ont considérés tel résidu comme hydrophile et tel résidu comme hydrophobe. D'ailleurs tu pourras constater que les index d'hydropathie des acides aminés sont tous différents les uns des autres tout simplement parce que le caractère polaire n'est pas une valeur discrète, mais continue, et qu'il dépend des conditions expérimentales. Par contre, le diagramme de Venn me gène moins. Mais s'il dit la même chose, il montre qu'un acides aminé particulier n'est pas limité à 1 propriété. Et ça, c'est un message important à faire passer dans l'article qui leurs sont consacré. Voilà, j'espère avoir été plus claire :-) -- Foobar 4 juillet 2006 à 18:02 (CEST)

Ok je veux bien croire que les propriétés des acides aminés ne soient pas absolues et dépendent des conditions du milieu. Mais j'ai bien peur que ton exemple avec la série de lettres ne veuille rien dire si l'on a pas la liste sous les yeux des acide aminés . Les acides aminés ne se limitent pas aux aminés naturels. Et puis ce tableau à au moins le mérite de mettre en relief certaines propriétés qui permettent d'expliquer pourquoi telle ou telle protéine prend telle ou telle forme (même si je sais que ce n'est pas si simple). pixeltoo 員 5 juillet 2006 à 11:20 (CEST)

Ta remarque est pertinente. Mais d'expérience je sais que mettre des info dans un article, un rapport, etc en se disant que les lecteurs devraient faire le lien avec le reste, ça ne marche pas (sauf pour les quelques professionnels de la profession qui le liront). Je suis donc très sceptique sur l'utilité des pK des chaînes latérales et des volumes de van der Waals dans cet article. Mais je pense qu'il y aurait moyen d'être plus malin sur ce coup. Par exemple, donner la liste des 20 acides aminés (nom complet, code à 3 et 1 lettre) avant de donner un exemple de séquence et déplacer le diagramme de Venn dans la partie la structure tertiaire dépends de la séquence (note au passage qu'il y plus de 20 aa dans les protéines mais comme les autres sont tellement rare et non codé pas le code génétique, on en parle pas). Là, il pourra parfaitement illustrer un paragraphe sur les interaction entre résidus aboutissant à la structure tertiaire. Evidemment, il faudra rédiger le paragraphe mais je pourrait m'en charger. De toute manière, un tel paragraphe est nécessaire. Qu'en penses-tu? -- Foobar 5 juillet 2006 à 18:06 (CEST)

Ok je fais un tableau "alléger". Je te laisse le soin de rédiger ce que tu as dit concernant la structure tertiaire. Il reste que le tableau laisse un blanc à sa droite que l'on porrait combler par une illustration. pixeltoo 員

Structure secondaire

J'ai commencé à compléter la liste des structures secondaires qui se limitait aux hélices α et aux feuillets β. Cette partie à besoin d'illustrations descriptives, alors à vos pinceaux! Les 2 images actuelles ne montrent pas grand chose.

De plus, il faudrait parler qq part dans l'article sur la liaison peptidique des angles dièdres.

Foobar 26 mai 2006 à 10:41 (CEST)

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J'ai un doute sur les valeurs des angles dièdres pour les hélices π et 3₁₀. Quelqu'un aurait-il une source fiable à se sujet... Impossible d'en retrouver une! -- Foobar 28 février 2007 à 16:09 (CET)

Structure tertiaire

J'ai commence a completer la partie sur la structure 3D des proteines. C'est encore tres succint alors n'hesitez pas a completer. -- Foobar 29 juin 2006 à 18:41 (CEST)

J'ai rajouté un paragraphe sur les protéines intrinsèquement non structurée et ai complété un peut les références (je ferai le formatage plus tard). Attention, les références sont donnée pour l'exemple et ne consituent pas les références uniques et absolues dans le domaine! Il s'agit soit des premières études sur le sujet dont j'ai pu trouver la trace dans la bibliographie, soit d'études souvent citées pour avoir fait un bilan. J'ai également commencé à travailler sur l'organisation de la structure 3D. Je pense que le paragraphe manquait de clarté. En plsu, j'ai tiqué sur 2 points

• la définition de domaine structuraux : je sais qu'il y a toujours des débat sans fin là dessus mais je pense qu'un domaine est toujours associé à 1 structure et 1 fonction.
• la définition de motif structuraux : les motifs ne sont pas toujours associés à des structures secondaires périodique. Cependant, ce que j'ai écris n'est pas géniale à mon goût

-- Foobar 3 juillet 2006 à 22:58 (CEST)

Propriétés physico-chimiques des protéines

J'ai créé un article Propriétés physico-chimiques des protéines. Je pense que ce genre de chose est suffisamment touffu pour faire l'objet d'un article à part entière.

Foobar 2 juin 2006 à 10:51 (CEST)

Structure secondaire trop technique

Je pense qu'on devrait se limité dans cette section à décrire la structure secondaire dans ces grandes lignes. C'est à dire les hélices alpha et les feuillets béta. Le reste est beaucoup trop pointu (boucles ...). Le diagramme de Ramachandran mériterai un article à lui seul. pixeltoo⇪員 23 mars 2007 à 11:56 (CET)

Fait pour le diagramme de Ramachandran --Fdardel (d) 26 janvier 2009 à 00:43 (CET)

Structure secondaire

Je pense qu'aidés de schémas on pourrai l'aborder simplement non?

Structure Quaternaire

La structure quaternaire ne peut-être stabilisée par des ponts disulfures car ceux-ci sont des liaisons covalentes, il faut donc supprimer la partie "mais rarement des ponts disulfures." et la remplacer par "mais jamais des ponts disulfures." ex de l'insuline qui comporte deux chaînes polypeptidiques réunies par des ponts disulfure et qui donc ne possède pas de structure quaternaire !!

Car par définition : dans la structure quaternaire, les sous-unités sont réunies entre elles par des liaisons faibles et JAMAIS par des liaisons covalentes.

J'ai cherché un peu et il ne me semble pas que ce soit si dogmatique que ca, l'insuline est même souvent montrée comme un exemple de structure 4aire. --Chandres (✉) 8 avril 2010 à 17:39 (CEST)

Je partage l'avis de Chandres, on pourrait faire le même raisonnement pour les anticorps avec les chaînes lourdes et légères qui sont reliés par des ponts disulfures pour lesquels la notion de structure quaternaire est couramment utilisée (idem pour les chaînes alpha et béta du récepteur de l'insuline). --Fdardel (d) 9 avril 2010 à 00:00 (CEST)